Botulinumtoxin hemmt die Erregungsübertragung von den Nervenzellen zum Muskel, wodurch die Kontraktion des Muskels je nach Dosierung des Gifts schwächer wird oder ganz ausfällt. Botulinumtoxin wird zunächst als einzelne Polypeptidkette im Bakterium hergestellt, welche durch Peptidasen wie Trypsin in zwei Untereinheiten (leichte und schwere Kette) gespalten wird. 

Die schwere Kette ist verantwortlich für die Spezifität des Giftes. Mit ihrer Hilfe dockt das Botulinumtoxin gezielt am präsynaptischen Teil der neuromuskulären Endplatte an. Durch Endocytose wird das Gift in die synaptische Endigung aufgenommen. Hier spaltet sich die leichte Kette von dem Gift ab. Diese Untereinheit wirkt als Zink-Endopeptidase und ist in der Lage, verschiedene Proteine des Vesikelfusions-Apparates zu spalten und damit die Exozytose der Vesikel zu verhindern. Das Membranprotein Synaptobrevin (VAMP2), das ein essentieller Bestandteil der sekretorischen Vesikel ist, wird bereits durch die Anwesenheit weniger Botulinumtoxinmoleküle der Typen B, D, F und G auf Grund der katalytischen Wirkung aufgespalten, ohne dass sich das Botulinumtoxin dabei selbst verbraucht. Die Botulinumtoxine A und E spalten das Synaptisch-assoziierte Protein SNAP-25; der Serotyp C zerstört Syntaxine. Dieser Vorgang setzt sich fort, bis die betroffene Nervenzelle teils irreversibel zerstört ist und die angebundene Muskelfaser nicht mehr angesteuert werden kann. Die Faser kann nur durch Neuauswachsen der Nervenzellen reaktiviert werden. Die synaptischen Vesikel können nicht mehr mit der Membran fusionieren und ihren Transmitter Acetylcholin nicht mehr in den synaptischen Spalt ausschütten. Dadurch kommt es zu einer Lähmung des Muskels, an dem das Gift wirkt . (Quelle www)